Um estudo recente fornece novas informações sobre os mecanismos pelos quais uma conotoxina, Vc1.1, inibe a dor. A descoberta explica os poderes analgésicos dessa toxina natural e pode levar ao desenvolvimento de formas sintéticas da Vc1.1, para tratar certos tipos de dor neuropática em humanos.
A dor neuropática, uma forma de dor crônica que ocorre em conjunto com danos (ou disfunções) no sistema nervoso, pode ser incapacitante e difícil de tratar, e a comunidade médica está ansiosa por encontrar melhores métodos para mitigar os efeitos disso. desordem que pode se tornar grave. A dor neuropática está associada a alterações na transmissão do sinal entre os neurônios, um processo que depende de vários tipos de canais de íons de cálcio dependentes de voltagem (VGCCs). No entanto, devido à importância desses canais na mediação da neurotransmissão normal, usá-los como alvo de drogas contra a dor neuropática pode potencialmente levar a efeitos colaterais excessivamente problemáticos.
Em estudos anteriores, a equipe de David Adams, da RMIT University, em Melbourne, na Austrália, mostrou que o Vc1.1 agia contra a dor neuropática em camundongos. Esses pesquisadores descobriram que, em vez de agir diretamente bloqueando os canais de íons cálcio dependentes da voltagem, o Vc1.1 atua através dos receptores GABA tipo B (GABAB) para inibir os canais do tipo N (Cav2.2).
Agora, Adams, Géza Berecki e seus colegas da universidade e Queensland, também na Austrália, mostram que o Vc1.1 também atua através de receptores GABA tipo B para inibir uma segunda e misteriosa classe de VGCCs neuronais dos quais se sabia que estavam envolvidos na sinalização da dor, mas sobre os quais muito pouco se sabia: canais do tipo R (Cav2.3). Suas novas descobertas não apenas ajudarão a resolver o mistério da função de Cav2.3, mas também as identificarão como alvos de conotoxinas analgésicas.
Fonte: www.DiarioSalud.net
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