Quinta-feira, 28 de fevereiro de 2013. - Uma investigação liderada pelo Conselho Superior de Pesquisa Científica (CSIC) conseguiu projetar uma versão mutante dessa enzima que mantém sua capacidade de reduzir oxidantes sob as duras condições ambientais da corrente sanguínea.
Lacasa é uma enzima conhecida por sua alta capacidade de oxidar um amplo espectro de substratos na natureza, por isso usa oxigênio do ar e libera água como único subproduto. Uma nova versão mutante dessa enzima mantém sua capacidade redutora de oxidação sob as duras condições ambientais da corrente sanguínea.
"O objetivo desse mutante é atuar como um elemento de uma bateria que gera a corrente necessária para operar dispositivos nanoscópicos implantáveis nos vasos sanguíneos", explica o pesquisador do Instituto de Catálise e Petroquímica da CSIC e responsável pelo trabalho, Miguel Mayor.
A capacidade de redução de oxidação das formas originais de lacase é praticamente inibida pelo pH do sangue e pela alta composição de sal. Segundo a pesquisa, publicada hoje na revista Chemistry & Biology, a atividade sanguínea da lacase mutante é 42.000 vezes maior que a da mesma enzima em seu estado original.
Como o CSIC explica em um comunicado de imprensa, o processo para dar origem ao mutante foi baseado na evolução direcionada. Essa metodologia recria os processos de evolução natural adaptados aos ambientes desejados. O pesquisador do CSIC confessa que "era necessária uma exploração massiva de bibliotecas de mutantes e a análise de mais de 10.000 clones para projetar o mutante apropriado: a lacase ChU-B".
Tanto a versão da enzima quanto a metodologia para desenvolvê-la deram origem a patentes do CSIC.
Da mesma forma que na natureza a lacase aceita elétrons de diferentes substratos, quando é imobilizada no cátodo de uma nanopila, ela leva os elétrons do ânodo, onde outra enzima oxida a glicose no sangue. Dessa maneira, é produzida uma corrente elétrica contínua que permite a geração da energia necessária para o funcionamento de todo o dispositivo.
O objetivo dessa fonte de energia é alimentar chips implantáveis que informam o hospital sem fio e em tempo real sobre a concentração de diferentes metabólitos do sangue de um paciente, como glicose, oxigênio e insulina, relata o CSIC em um liberação
Para isso, possuem um transdutor carregando uma antena que envia as informações para as bases de dados do hospital e um biossensor encarregado de medir o parâmetro desejado. O prefeito indica que "dependendo do parâmetro a ser medido, o biossensor precisará de uma enzima ou de outra". No caso do oxigênio, por exemplo, a lacase mutante também pode servir como uma enzima de medição, uma vez que é a fonte usada para capturar elétrons. No entanto, uma enzima glicose oxidase será necessária para medir a glicose.
Para o pesquisador do CSIC, "este trabalho representa um avanço notável para a aplicação de lacases no projeto de nanobiodispositivos para fins biomédicos". O prefeito explica: "O mutante capaz de agir no sangue pode ser acompanhado no futuro por outros capazes de operar em lágrimas e outros fluidos fisiológicos humanos".
A pesquisa, resultado da colaboração com pesquisadores de oito universidades e centros internacionais de pesquisa e duas empresas privadas; Pertence ao projeto de nanobiodispositivos 3D do VII Programa-Quadro da União Europeia.
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Lacasa é uma enzima conhecida por sua alta capacidade de oxidar um amplo espectro de substratos na natureza, por isso usa oxigênio do ar e libera água como único subproduto. Uma nova versão mutante dessa enzima mantém sua capacidade redutora de oxidação sob as duras condições ambientais da corrente sanguínea.
"O objetivo desse mutante é atuar como um elemento de uma bateria que gera a corrente necessária para operar dispositivos nanoscópicos implantáveis nos vasos sanguíneos", explica o pesquisador do Instituto de Catálise e Petroquímica da CSIC e responsável pelo trabalho, Miguel Mayor.
A capacidade de redução de oxidação das formas originais de lacase é praticamente inibida pelo pH do sangue e pela alta composição de sal. Segundo a pesquisa, publicada hoje na revista Chemistry & Biology, a atividade sanguínea da lacase mutante é 42.000 vezes maior que a da mesma enzima em seu estado original.
Como o CSIC explica em um comunicado de imprensa, o processo para dar origem ao mutante foi baseado na evolução direcionada. Essa metodologia recria os processos de evolução natural adaptados aos ambientes desejados. O pesquisador do CSIC confessa que "era necessária uma exploração massiva de bibliotecas de mutantes e a análise de mais de 10.000 clones para projetar o mutante apropriado: a lacase ChU-B".
Tanto a versão da enzima quanto a metodologia para desenvolvê-la deram origem a patentes do CSIC.
O 'nanochip prodigioso'
Da mesma forma que na natureza a lacase aceita elétrons de diferentes substratos, quando é imobilizada no cátodo de uma nanopila, ela leva os elétrons do ânodo, onde outra enzima oxida a glicose no sangue. Dessa maneira, é produzida uma corrente elétrica contínua que permite a geração da energia necessária para o funcionamento de todo o dispositivo.
O objetivo dessa fonte de energia é alimentar chips implantáveis que informam o hospital sem fio e em tempo real sobre a concentração de diferentes metabólitos do sangue de um paciente, como glicose, oxigênio e insulina, relata o CSIC em um liberação
Para isso, possuem um transdutor carregando uma antena que envia as informações para as bases de dados do hospital e um biossensor encarregado de medir o parâmetro desejado. O prefeito indica que "dependendo do parâmetro a ser medido, o biossensor precisará de uma enzima ou de outra". No caso do oxigênio, por exemplo, a lacase mutante também pode servir como uma enzima de medição, uma vez que é a fonte usada para capturar elétrons. No entanto, uma enzima glicose oxidase será necessária para medir a glicose.
Para o pesquisador do CSIC, "este trabalho representa um avanço notável para a aplicação de lacases no projeto de nanobiodispositivos para fins biomédicos". O prefeito explica: "O mutante capaz de agir no sangue pode ser acompanhado no futuro por outros capazes de operar em lágrimas e outros fluidos fisiológicos humanos".
A pesquisa, resultado da colaboração com pesquisadores de oito universidades e centros internacionais de pesquisa e duas empresas privadas; Pertence ao projeto de nanobiodispositivos 3D do VII Programa-Quadro da União Europeia.
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